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Le responsabili
dell’Alzheimer non
sono, come si
pensava, le fibrille
che proteina
beta-amiloide
(beta-A) forma sui
neuroni dei malati,
bensì aggregati
ancora più piccoli,
oligomeri della
proteina beta-A. A
evidenziarlo è uno
studio condotto
sull’embrione di
riccio di mare dai
ricercatori di due
istituti del CNR,
dell’Istituto
di biofisica (Ibf)
e dell’Istituto
di biomedicina e
immunologia
molecolare di
Palermo, i cui
risultati sono stati
pubblicati
sull’ultimo numero
della rivista
Faseb Journal
Express.
“L’Alzheimer
costituisce una
delle grandi
emergenze sociali e
sanitarie di questi
anni. – dice Pier
Luigi San Biagio
dell’Ibf – A livello
neuropatologico,
com’è noto, questa
malattia è
caratterizzata da
una degenerazione
del tessuto
cerebrale, il quale
viene ‘attaccato’ da
placche senili il
cui principale
componente è la
beta-A. Questo
peptide è un
prodotto del
metabolismo
cellulare e circola
normalmente nei
fluidi corporei, ma
sui neuroni dei
malati può
precipitare in forma
di fibrille e di
altri aggregati
oligomerici, una
sorta di fibrille
più piccole e
sottili”.
Lo studio in vitro e
in vivo attuato per
evidenziare nuovi
aspetti legati
all’aggregazione di
questa sostanza e
alla sua incidenza
patologica, mediante
tecniche
spettroscopiche e di
scattering di ha
permesso di
comprendere le basi
molecolari del
meccanismo di
formazione delle
fibrille.
Nell’osservazione in
vivo effettuata
sull’embrione di
riccio di mare, il
cui funzionamento
cellulare da un
punto di vista
biochimico è simile
a quello dei
mammiferi, è emerso
che i monomeri e gli
oligomeri di beta-A
producono un maggior
numero di
malformazioni negli
embrioni rispetto
alle fibrille e che
talvolta arrivano a
causare la loro
morte cellulare (apoptosi).
La ricerca avvalora
dunque l’ipotesi che
siano gli oligomeri
più che le fibrille
la causa primaria
del disturbo; le
fibrille potrebbero
anzi essere un
meccanismo di difesa
messo in atto
dall’organismo per
ridurre l’azione
tossica degli
oligomeri.
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